Plantas sometidas a condiciones de sequía donde la degradación de las proteínas fosfatasas de tipo 2C aumenta de izquierda a derecha. / CSIC.

Investigadores del Instituto de Biología Molecular y Celular de Plantas (IBMCP), centro
mixto del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y la Universitat
Politècnica de València, han identificado un doble mecanismo, de inhibición y de
degradación, para regular la respuesta de las plantas a la sequía. Los resultados de esta
investigación, que aumenta los conocimientos que se tenían acerca de cómo las plantas
responden al estrés ambiental, aparecen publicados en la revista Proceedings of the
National Academy of Sciences.
Las plantas deben responder, de manera efectiva, a una gran variedad de estímulos
ambientales. Para ello, se sirven de diferentes rutas de señalización que están
bloqueadas por represores a la espera del estímulo adecuado. La eliminación de estos
represores permite poner en marcha la señalización de varias rutas hormonales, entre
ellas la que responde a la sequía, que está gobernada por la hormona ácido abscísico
(ABA).
Pedro Luis Rodríguez, profesor de investigación del CSIC en el IBMCP, explica que “hasta
el momento sabíamos que la hormona ABA, una vez percibida por sus receptores,
desencadena la inhibición de los represores de la respuesta a la sequía, que son las
proteínas fosfatasa de tipo 2C. En este trabajo hemos descubierto un mecanismo
complementario basado en las proteínas BPM, que median la degradación de estos
represores”.
La ubiquitina es una proteína reguladora que existe en todas las células eucariotas. Una
de sus funciones es dirigir el reciclaje de proteínas. La ubiquitina puede asociarse a
proteínas y marcarlas para su destrucción a través de un proceso complejo que se
denomina ubiquitinación y requiere proteínas con actividad E3 ubiquitín ligasa. El
marcaje de ubiquitina dirige las proteínas al proteasoma, que es una máquina celular
encargada de degradar y reciclar las proteínas.
Los investigadores del IBMCP han descubierto que las proteínas BPM facilitan la
ubiquitinación de las fosfatasas tipo 2C, lo que conduce a su degradación en el
proteasoma. Este proceso ocurre de forma regulada, ya que la propia hormona facilita
la degradación de las fosfatasas.
“Las proteínas BPM reconocen a las fosfatasas tipo 2C y facilitan su marcaje con
ubiquitina, lo que conduce a la degradación de estos represores. Ello permite, por
ejemplo, que la transpiración de la planta se reduzca en condiciones de sequía, lo que
constituye una adaptación clave. Si se acelerase la degradación de las fosfatasas tipo 2C,
se podrían obtener plantas con mayor resistencia a la sequía”, añade Pedro Luis
Rodríguez.
“En general, las plantas tienen un gran arsenal de proteínas que sirven para degradar
los represores de sus respuestas adaptativas, de forma que el mecanismo sólo se dispara
cuando es preciso. En la naturaleza, las plantas sufren el estrés ambiental de forma
transitoria o sostenida, y la existencia de un doble mecanismo de inhibición y
degradación para eliminar el freno a la respuesta adaptativa proporciona mayor
versatilidad”, concluye Pedro Luis Rodríguez.
En este trabajo también han participado investigadores del CNRS (Francia) y de las
Universidades de Tartu (Estonia), Pekín (China) y California (EE.UU.).
Jose Julian, Alberto Coego, Jorge Lozano-Juste, Esther Lechner, Qian Wu, Xu Zhang, Borja
Belda-Palazon, Sang-Youl Park, Sean R. Cutler, Chengcai An, Pascal Genschik and Pedro L.
Rodriguez. The MATH-BTB BPM3 and BPM5 subunits of Cullin3-RING E3 ubiquitin ligases
target PP2CA and other clade A PP2Cs for degradation. PNAS. DOI:
10.1073/pnas.1908677116

 

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